Все новости

Биофизики выяснили принципы работы ферментов, связанных с передачей возбуждающих сигналов

Ученые надеются, что благодаря этому можно будет создать новые методики лечения ишемической болезни мозга

ТАСС, 16 декабря. Ученые проследили за тем, как ферменты нейронов удаляют из нервных окончаний лишние молекулы одной из важнейших сигнальных молекул – глутамата. Она отвечает за передачу возбуждающих сигналов в мозге человека. Об этом пишет пресс-служба МФТИ со ссылкой на статью в научном журнале Science Advances.

"Полученные нами результаты помогут глубже понять, как работает транспорт нейромедиаторов в центральной нервной системе млекопитающих, а также понять причины нарушения этого процесса. Последнее нередко приводит к развитию проблем с обучением и памятью", – рассказал один из авторов исследования, научный сотрудник МФТИ Кирилл Ковалев.

Нервные клетки человека и всех других многоклеточных обмениваются информацией через молекулы нейромедиаторов – коротких молекул, которые отвечают за передачу конкретных типов сигналов. К примеру, гамма-аминомасляная кислота связана с различными процессами торможения нервной системы, а глутамат – за работу цепочек возбуждающих нейронов.

Из-за нарушений в процессе транспортировки, синтеза и разрушения этих молекул в работе нервной системы могут появиться самые разные нарушения, начиная с наркотической зависимости и заканчивая депрессией, биполярным синдромом и другими психическими расстройствами.

Ковалев и его коллеги прояснили одну из важнейших деталей процесса "круговорота" глутамата внутри мозга человека. В ходе исследования она наблюдали, как работают белки из семейства EAAT, которые отвечают за удаление лишних молекул этого нейромедиатора из нервных окончаний.

Ученые достаточно давно знают, что для работы этих белков нужны ионы калия и натрия. Однако их точную роль в круговороте глутамата ученые понимали не до конца. Биофизики попытались заполнить этот пробел, изучив, как молекулы EAAT-белков связываются с ионами натрия вне пределов клетки.

Для этого ученые соединили множество молекул этих ферментов с натрием, а потом заморозили их и просветили рентгеновским излучением, определив структуру белка на атомном уровне.

Благодаря этому биофизики выяснили, как выглядят EAAT-белки до и после соединения с натрием, а также поняли, как именно это происходит. Для этого они создали компьютерные модели этих ферментов и просчитали их поведение с помощью суперкомпьютера. Эти расчеты помогли ученым понять, как присоединение двух атомов натрия меняет структуру молекул ферментов таким образом, что те могут образовать связь с глутаматом и еще одним ионом натрия.

Ученые надеются, что подобные сведения помогут создать новые методики лечения ишемических болезней мозга, в том числе и последствий инсультов, при развитии которых транспортировка молекул глутамата нарушается и возникает избыток этого нейромедиатора.