МОСКВА, 24 сентября. /ТАСС/. Российские молекулярные биологи создали и детально изучили альтернативую форму одного из популярных в биологии флуоресцентных белков, светящихся в инфракрасной части спектра, что позволило им повысить яркость его свечения в четыре раза. Об этом сообщил Центр научной коммуникации МФТИ.
"Мы расшифровали структуру флуоресцентного белка iRFP713, а коллеги из Санкт-Петербурга показали, что изучавшийся вариант в комплексе с молекулами фикоцианобилина обладает уникальной яркостью при применении в клетках человека. Благодаря новым данным стало понятнее, почему белок столь эффективен, и появилась возможность для рационального дизайна улучшенных вариантов",- пояснил старший научный сотрудник МФТИ Иван Гущин, чьи слова приводит Центр научной коммуникации вуза.
Как отмечают ученые, специалисты в последние несколько десятилетий активно используют различные флуоресцентные белки для "подсвечивания" органов тела и отдельных клеток и изучения протекающих в них процессов. За открытие первой подобной молекулы, белка GFP, в 2008 году была присуждена Нобелевская премия по химии. За последние десятилетия биологи и химики создали сотни вариаций этой молекулы и похожих на нее пептидов, светящихся как в видимой, так и инфракрасной части спектра.
В частности, недавно ученые создали модифицированную версию популярного в биологии флуоресцентного белка iRFP713, чья оригинальная версия способна вырабатывать свечение в ближней части инфракрасного спектра при присоединении к ней молекулы зеленого пигмента биливердина. Данное вещество вырабатывается в печени, селезенке и костном мозге человека, что осложняет использование пептида iRFP713 в научных опытах.
Исследователи из МФТИ и Института цитологии РАН (Санкт-Петербург) обнаружили, что этого недостатка лишена созданная ими модификация iRFP713, в структуру которой ученые внесли всего две "точечных" мутации. Их появление привело к тому, что данный белок начал активнее связываться не с биливердином, а фикоцианобилином, еще одним ароматическим соединением из группы тетрапирролов, в структуре которого присутствует четыре углеводородных кольца.
Как показали проведенные учеными опыты на культурах человеческих клеток, новая форма белка примерно вчетверо превосходит по яркости свечения оригинальную версию iRFP713, что расширяет возможности его применения в биологических экспериментах. Также раскрытые учеными различия в поведении биливердина и фикоцианобилина помогут создать еще более эффективные инструменты для изучения внутриклеточных процессов, подытожили Гущин и его коллеги.
