Раскрыт ранее неизвестный механизм формирования токсичных амилоидных белков

МОСКВА, 25 января. /ТАСС/. Российские исследователи раскрыли ранее неизвестный механизм формирования токсичных амилоидных белков при изучении свойств похожих на них скоплений из молекул титина, один из крупнейших пептидов человеческого организма. Данное открытие указывает на возможную важную биологическую роль этих белковых "клубков" в работе организма, сообщила в среду пресс-служба Пущинского Института теоретической и экспериментальной биофизики РАН.

"Мы обнаружили, что процесс амилоидной агрегации титина происходит по-особенному ранее неизвестному пути. Легкость, с которой титин формирует обратимые амилоидные агрегаты, подразумевает низкую энергетическую затратность этого процесса и наводит на мысль, что он играет важную функциональную роль в работе организма", - пояснил ведущий научный сотрудник ИТЭБ РАН (Пущино) Александр Бобылев, чьи слова приводит пресс-служба института.

По данным Всемирной организации здравоохранения, сейчас в мире живет 55 млн человек с деменцией. Одна из наиболее распространенных причин - болезнь Альцгеймера. Ее выявляют в 60-70% случаев. Это неврологическое заболевание приводит к гибели клеток мозга, в результате которой у человека постоянно снижаются мыслительные, поведенческие и социальные навыки. Он может забыть недавний разговор, событие или имена родственников, заблудиться в знакомом месте и.т.д.

Бобылев и его коллеги раскрыли ранее неизвестный механизм, способствующий образованию уникальных амилоидных белков, при изучении предположительно нетоксичных скоплений белковых цепочек, состоящих из молекул белка титина. Он представляет собой один из самых крупных пептидов человеческого организма, который играет важную роль в работе мышечных клеток. Благодаря его большой длине, титин обладает множеством форм, функции которых пока не до конца изучены биологами.

Ключ к лечению болезни Альцгеймера

Как отмечают исследователи, пять лет назад биологи обнаружили, что молекулы некоторых форм титина активно взаимодействуют другом и соединяются в структуры, похожие по устройству и свойствам на амилоидные белки. Бобылев и его коллеги впервые детально проследили за тем, как протекают подобные взаимодействия между молекулами титина, извлеченными из клеток мышц курицы.

Анализ результатов указал на то, что амилоидные скопления титина формируются совсем не так, как это происходит с другими белковыми молекулами. В частности, ученые обнаружили, что сцепление молекул титина не приводило к появлению необратимых изменений во вторичной структуре белковых цепочек, в результате чего титиновые амилоидные скопления могут легко распадаться на части при определенных переменах в кислотно-щелочном балансе окружающей среды.

По словам Бобылева, это не характерно для всех остальных форм амилоидных скоплений, изученных биологами и биохимиками в последние десятилетия. Как предполагают ученые, уникальный механизм образования "клубков" из молекул титина и обратимый характер их формирования говорит о том, что эти скопления пептидов могут не вредить клеткам, а исполнять важные функции в работе организма, природа которых пока не ясна.

В ближайшее время российские исследователи планируют продолжить опыты, которые, как надеются ученые, помогут им раскрыть роль скоплений титина в работе клеток человека. Это позволит понять то, как организм регулирует образование этой формы амилоидных скоплений, что, в свою очередь, поможет ученым разработать новые подходы по ликвидации патогенных амилоидных белков, связанных развитием нейродегенеративных болезней и прочих заболеваний.